Aminotransferasa
De Wikipedia, la enciclopedia libre
Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente aminoácidos. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como la tiroxina o los glucocorticoides, su reacción es libremente reversible y su constante de equilibrio está cerca a la unidad.
La transaminación es muy importante para:
- La síntesis de aminoácidos no esenciales.
- La degradación de la mayoría de los aminoácidos. La transaminación no es posible con los aminoácidos lisina y treonina.
- Intercambio de grupos amino entre moléculas que no son aminoácidos.
Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su función; actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su estructura entre la forma aldehídica (piridoxal) y la forma aminada (piridoxamina). El piridoxal fosfato se une a las transaminasas a través del amino épsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción es transferido al aminoácido con formación de una base de Schiff, a partir de cuyo compuesto se producen las modificaciones químicas que conducen a la transaminación.
Las principales aminotransferasas son las hepáticas como la AST y la ALT, que aumentan en asociación a diversas enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminatransferasa elevada sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él. Así, en las enfermedades hepáticas -hepatitis viral, cirrosis- provocan un aumento notable de la transaminasa glutámico-pirúvico en el plasma sanguineo, mientras que si ocurriese un infarto de miocardio se produciría entonces un incremento más marcado de la transaminasa glutámico-oxalacético.de:Transaminase en:Transaminase fr:Transaminase it:Transaminasi ja:アミノ基転移酵素 pt:Transaminase ru:Аминотрансферазы
