Regulación alostérica

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El allostérie (de griego ἄλλως , allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalítico) modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante de la proteína. Este concepto ha sido tomado por Santiago Monod, Juan Pedro Changeux y Jeffries Wyman en una serie de artículos, el mas importante ha sido publicado en 1965 en el Journal of Molecular Biology.

Tabla de contenidos

1 Principios del allostérie
2 Ejemplo de la hemoglobina
3 Importancia fisiológica del allostérie
4 Extensión de la noción a los canales iónicos
5 Véase también

[editar] Principios del allostérie

La fijación de la molécula induce un cambio de conformación espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En el marco del allostérie, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el proceso de catálisis. En el modelo de Monod-Wyman-Changeux (MWC), las enzimas alostéricas deben presentar varias propiedades:

Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
Poseen por lo menos un eje de simetría.
Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T, para tendida (tensa), designando convencionalmente la forma de afinidad débil para el substrato, la otra R, para liberada (relajada), de afinidad fuerte para el substrato.
En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma configuración, R o T (transición concertada). En otros términos, no existe híbrido R/T en el modelo MWC.

[editar] Ejemplo de la hemoglobina

La hemoglobina constituye un ejemplo importante de proteína, aunque no sea una enzima en el sentido estrícto, sino más bien una molécula de transporte. Cada monómero de la hemoglobina, que contiene cuatro, puede fijar una molécula. La fijación de la primera molécula de dioxido aumenta la afinidad de enlace del segundo, la fijación del segundo aumenta la afinidad para la tercera etcétera (cooperación positiva, efecto homotrope).

[editar] Importancia fisiológica del allostérie

El alosterismo es una forma de regulación de la actividad de una enzima con arreglo a las condiciones exteriores cambiantes. Podemos distinguir los efectos de sensors y de feedback.