Proteína

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El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero". Este nombre está bien elegido. Entre todos los compuestos químicos, ciertamente hay que considerar a las proteínas como las más importantes, puesto que son las sustancias de la vida.

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos

Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. Entre otros términos, se trata de polímeros. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25g de proteínas contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

1 Clasificación
- 1.1 Según su forma
- 1.2 Según su composición química
2 Estructura
3 La Determinación de la Estabilidad proteíca
4 Temas relacionados
5 Véase también
6 Enlaces externos
7 Referencias bibliográficas

[editar] Clasificación

Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios: color, olor y aspecto

[editar] Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.

[editar] Según su composición química

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prostético (sólo globulares)

[editar] Estructura

Artículo principal: Estructura de las proteínas

Imagen:Estructura proteínas.png

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] La Determinación de la Estabilidad proteíca

La determinación de la estabilidad proteíca, es un proceso mediante el cual se sabe la resistencia de desnaturalización de una proteína. La desnaturalización es un proceso que sufre la proteína al someterse a determinadas temperaturas y en la cual se pierde su estructura espacial y, por tanto, su función.

la estabilidad proteica se usa principalmente en la industria láctea, para saber si una leche puede ser procesada a pasteurización o si sus proteínas no pueden calentarse. Se emplea también en gastronomía, para poder utilizar las proteínas con la seguridad de que no perderán su valor nutritivo al ser calentadas.

Para esto es necesario utilizar alcohol al 68% o 68ºGL (es decir, de cada 100gr de solución, sólo 68gr son alcohol). Al diluir alcohol en una muestra del producto, no debe generar grumos de ningún tipo. Si los hay, se dice que la prueba es positiva (+) y se indica que no se puede calentar, si no hay, se dice que es negativa (-) y se puede someter a un tratamiento térmico.

Las proteinas son obtenidas desde los ribosomas y también desde el reticulo endoplasmatico rugoso. Las proteinas sintetizadas en los ribosomas son para un estricto funcionamiento interno y la sintetizadas en el RER son empaquetadas en el aparato de golgi para ser usadas en el medio externo y también actuar en la membrana celular, como canales carrier, con diferentes funciones de adhesion, transportadora, receptora, entre otras. Estas proteínas también se pueden unir a oligosacáridos, formando glicoproteinas muy importantes en el reconocimiento celular (con los glicolipidos, las 2 forman el glucocalix)

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