Beta-amiloide
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El β-amiloide es un péptido de 39 a 43 aminoacidos de largo<ref>Glenner & Wong. Alzheimer's disease: Initial report of the purification and characterization of a novel cerebrovascular amyloid protein. Biochem Biophys Res Commun. Vol 120(3):885-890 [1]</ref> <ref>Glenner & Wong. Alzheimer's disease and Down's syndrome: Sharing of a unique cerebrovascular amyloid fibril protein.Biochem Biophys Res Commun. Vol 122(3):1131-1135 [2]</ref>, que se origina a partir del corte de APP, que es una proteína transmembrana. Es el principal componente de las placas seniles en el tejido cerebral y por ende una de las moléculas moduladoras de la Enfermedad de Alzheimer. Actualmente, se cree que ésta molécula es la gran responsable en la cascada de eventos que se desencadena ésta enfermedad.<ref>Hardy & Higgins. Alzheimer's Disease:The Amyloid Cascade hypothesis. Science, Vol.256, No.5054, 10 Abril 1992, pp.184-185. [3]</ref> <ref>Hardy J. Has the amyloid cascade hypothesis for Alzheimer's disease been proved?. Curr Alzheimer Res. 2006 Feb;3(1):71-3.[4]</ref>
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[editar] Estructura del β-amiloide
Debido a que éste péptido posee una longitud de alrededor de 40 aminoácidos, ésta estructura adopta una conformación particular. Los residuos amioacídicos 1 al 17 se encuentran desordenados y los residuos 18 a 40 o 42, forman un motivo β-lamina - giro - β-lámina (β-strand-turn-β-strand)<ref>Kirschner et al. X-Ray Diffraction from Intraneuronal Paired Helical Filaments and Extraneuronal Amyloid Fibers in Alzheimer Disease Indicates Cross-β Conformation. Proc Natl Acad Sci USA. 83(2):503-507 (1986)</ref>, mediante dos hojas-β paralelas, formadas por los residuos aminoacídicos 18-26 (β1) y 31-42 (β2) <ref>Lührs et al. 3D structure of Alzheimer's amyloid-β(1–42) fibrils. Proc Natl Acad Sci USA, 102(48):17342--47</ref>
El β-amiloide es un dominio perteneciente a la APP de tipo transmembrana, que posee su sitio N-terminal en la zona extracelular, a 28 aminoacidos de la región transmembrana, y su sitio C-terminal se localiza dentro de ésta ultima. Éstos extremos nacen por el corte realizado por la β-secretasa (origina el N-terminal) y la γ-secretasa (origina el C-terminal)
[editar] Formación de β-Amiloide
El APP, una glicoproteína transmembrana, da origen al β-amiloide que tiene su extremo N-terminal en el dominio extracelular y su extremo C-terminal en la región transmembrana. <ref>Goedert & Spillantini. A Century of Alzheimer's Disease. Science, Vol. 314:777-781 (2006)</ref>
[editar] La Cascada Amiloide
[editar] Tratamientos contra β-amiloide
[editar] Referencias
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