Aminoácido

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Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂) libres. Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH₂-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)

Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico.

Tabla de contenidos

1 Estructura general de un aminoácido
2 Clasificación
- 2.1 Según las propiedades de su cadena
- 2.2 Según su obtención
3 Aminoácidos no proteicos
4 Propiedades
5 Aminoácidos codificados en el genoma
6 Referencias
- 6.1 Notas
7 Véase también
8 Referencias bibliográficas
9 Enlaces externos

[editar] Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido es:(representación de Fisher)

   COOH
   |
 H-C-R
   |
   NH₂

Donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Ahora bien, la estructura mostrada arriba es de un aminoácido no ionizado, por lo general los aminoácidos se encuentran en forma ionizada, bien como iones simples o como iones dipolares (dobles, con dos cargas opuestas):

<math>COOH H-C-R (+)NH_2 \leftrightarrow COO(-) H-C-R (+)NH_3 \leftrightarrow COO(-) H-C-R NH_2</math>

Los aminoácidos neutros son predominantemente iones dipolares a pH neutro, en disolución ácida presentan una carga neta de +1, y en disolución básica poseen una carga neta de -1. (zwiteriones)= cuando el grupo amino esta protonizado y el grupo carboxilo esta disociado.

[editar] Clasificación

[editar] Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

- Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).

- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

- Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

- Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

[editar] Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:

Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:

Arginina (Arg)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)

[editar] Aminoácidos no proteicos

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

[editar] Propiedades

Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).

Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

[editar] Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.<ref>[http://web.utah.edu/unews/releases/02/may/amino.html 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery], Universidad de Utah</ref><ref>Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15</ref><ref>Síntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.</ref>